HGB nedir? HGB ne demek? Hemoglobin nedir? HGB kıymeti nedir?

Sıhhat tabirleri hakkında araştırma yapanların en çok merak ettiği hususlardan olan HGB ve hemoglobin, kan hakkında değerli dataları ortaya koyan tabirleridir. HGB nedir, HGB ne demek, Hemoglobin nedir ve HGB pahası nedir üzere konualrı incelediğimiz haberimizde HGB nedir, HGB ne demek, HGB pahası nedir, HGB düşüklüğü nedir, HGB yüksekliği nedir, kanda HGB nedir, hemoglobin ne demek ve hemoglobin nedir üzere soruların karşılıklarını bulabileceksiniz. HGB pahası nedir? Hemoglobin nedir? HGB nedir? HGB ne demek?

HGB NE DEMEK?

Hemoglobin, teneffüs organından dokulara oksijen, dokulardan teneffüs organına ise karbondioksit ve proton taşıyan protein. Eritrositlerin içerisinde bulunur. Oksijeni +2 değerlikli demir içeren hem molekülleri ile bağlar. En önemli sentez yeri eritrosit üretimi sırasında kemik iliğidir. Yaş, cinsiyet ve tipe nazaran küçük farklılıklarla da olsa kanda belirli bir pahanın altında bulunmasına Anemi, yüksek ölçüde bulunmasına ise polisitemi denir. Hemoglobinin prostetik kümesi hem, proteiniyse globulindir.

HGB KİMYASAL ÖZELLİKLERİ

Hemoglobin, bir oligometaloproteindir. Yapısında 4 hem halkası olduğundan (4 tane) demir atomu bulunur. Bu demir ölçüsü hemoglobinin %0,33’üne karşılık gelir fakat yeniden de bu oran az olsa da fark edebilir. Yapısında bazik aminoasitler -özellikle histidin- bulunur. Hemoglobin; ? (alfa), ß (beta), ? (gama) ve ? (delta) olmak üzere birbirine kovalent olmayan bağlarla bir ortada tutunmuş 4 polipeptid zinciri içerir. Yetişkin bir insanın hemoglobini, hemoglobin A olarak isimlendirilir ve %97,5 (?2ß2), %2,5 (?2?2)’den ibaret bir polipeptid zinciridir. ? zinciri 141, ß, ? ve ? zincirleri 146 aminoasidden oluşmuştur. Fetustaki hemoglobin olan hemoglobin F ise ?2?2 zincirlerinden oluşur. ? ve ß zincirlerindeki yanlışlı bir sentez çeşitli hastalıklara neden olur. Örneğin; ß zincirinin altıncı durumundaki glutamik asit yerine valinin geçmesiyle hücreler orak biçiminde kıvrılır ve oksijeni kâfi ölçüde bağlayamaz. Böylelikle hemoglobinin dalakta çok süratli olarak yıkılmasıyla Anemizma oluşur. Fetus hemoglobinindeki ? zincirinin doğumdan sonra ß zinciri haline dönüşmesi gerekir. ? zincirinin ß zinciri biçimine dönüşememesi Akdeniz anemisi (ß-talasemi) meydana getirir.

HGB FONKSİYON SİSTEMİ VE ÇEŞİTLERİ

Hemoglobin O2 taşınmasında vazifelidir ve bedenin en değerli tamponudur. Hemoglobindeki Fe2+’in uyum sayısı 6 olup bu uyum yerlerinden dördüne pirol halkasının azotu, beşincisine globin molekülünün histidininin imidozol kümesinin azotu, altıncısına ise su molekülü bağlanarak hemoglobin teşekkül eder. Suyun yerine O2 geçerse bu hemoglobine oksihemoglobin ismi verilir. Hemoglobin molekülünde dört hem kümesi bulunduğuna nazaran oksijen için dört birleşme yeri vardır. Hemoglobinin oksijen yerine CO2 ile birleşmesine karbaminohemoglobin (karbhemoglobin) ismi verilir. Dayanıksız bir bileşiktir. Hemoglobinin altıncı uyum yerine CO gelirse buna da karboksihemoglobin ismi verilir. Hemoglobinin CO’e ilgisi O2’den daha fazladır. Hemoglobindeki demirin Fe3+ haline yükseltgenmesiyle elde edilen hususa hemin ismi verilir ve bu hemoglobin çeşidine de methemoglobin ismi verilir. Hemoglobindeki altıncı uyum yerine CN- bağlanırsa buna da siyanohemoglobin ismi verilir ve bu tıp zehirlenme gören kimselere sodyum tiyosülfat acil olarak verilmelidir.

SENTEZİ

Bedende her gün yıkıma uğrayan hemoglobin ölçüsünü yerine koymak üzere yaklaşık 5-6 gram kadar hemoglobin sentez edilir. Hemoglobin sentezi hücrenin mitokondri ve sitoplazmasında olur. Hemoglobin sentezi için protoporfirin IX, Fe2+ ve globuline muhtaçlık vardır. Pantotenik asit, piridoksal fosfat, B12 vitamini ve intrinsik faktör bu sentez için gereklidir. Proeritroblastlar hemoglobin sentezinin değerli kısmını gerçekleştirirler; retikülositte hemoglobin sentez etme epey düşmüştür. Olgun Eritrositler, hemoglobin sentez edemezler. Hemoglobin sentezi için protoporfirin IX endojen olarak bedende sentez edilir. Şayet organizmaya protoporfirin şırınga edilirse yahut besinlerle eksojen olarak verilirse organizma bundan yararlanamaz. Dışkı ve idrarla dışarı atar. Hemoglobin retiküloendeteryal sistemin ribozomlarında sentez edilir.

YIKIMI

Hemoglobin Eritrositlerin kemik iliğinden deverana geçişinin 120-130. günü retiküloendeteryal sistem hücrelerini ihtiva eden dalak, karaciğer ve kemik iliğinde yıkılıma uğrar. Hemoglobinin iki yolla yıkıma uğradığı düşünülmektedir.

HEMOGLOBİN ARAŞTIRMA GEÇMİŞİ

1825’te JF Engelhard, demirin proteine oranının, çeşitli cinslerin hemoglobinlerinde tıpkı olduğunu keşfetti. Demir bilinen atomik kütle itibaren o hemoglobin molekül kütlesi hesaplanır n x 16000 ( n = geç 4 olduğu bilinen hemoglobin başına demir atomu sayısı), bir proteinin moleküler kütleye birinci belirlenmesi. Bu “aceleci sonuç”, o vakitler rastgele bir molekülün bu kadar büyük olabileceğine inanamayan bilim insanlarından çok fazla alay çıkardı. Gilbert Smithson Adair , 1925’te hemoglobin çözeltilerinin ozmotik basıncını ölçerek Engelhard’ın sonuçlarını doğruladı.

Hemoglobinin oksijen taşıyan özelliği, 1840’da Hünefeld tarafından keşfedildi. 1851’de, Alman fizyolog Otto Funke , kırmızı kan hücrelerini arka arda üzere bir çözücüyle seyrelterek büyümekte olan hemoglobin kristallerini tanım ettiği bir dizi makale yayınladı. Saf su, alkol yahut eter, akabinde çözücünün elde edilen protein çözeltisinden yavaşça buharlaştırılır. Hemoglobin’in tersinir oksijenlenmesi birkaç yıl sonra Felix Hoppe-Seyler tarafından tanım edildi.

1959’da, Max Perutz hemoglobinin moleküler yapısını X-ışını kristalografisi ile belirledi.Bu çalışma, globüler proteinlerin yapılarını inceleyen çalışmaları için 1962’de Nobel Kimya Ödülü’nü John Kendrew ile paylaştı.

Hemoglobinin kandaki rolü Fransız fizyolog Claude Bernard tarafından açıklandı. Hemoglobin ismi, hemoglobinin her bir alt ünitesinin gömülü bir heme kümesine sahip global bir protein olduğu gerçeğini yansıtan heme ve globin sözünden türetilmiştir. Her bir heme kümesi, bir oksijen molekülünü iyon kaynaklı dipol kuvvetleri vasıtasıyla bağlayabilen bir demir atomu içerir. Memelilerde en sık görülen hemoglobin tipi bu dört alt üniteyi içerir.

İNSANLARDA HGB TÜRLERİ

Hemoglobin varyantları olağan embriyonik ve fetal gelişimin bir modülüdür . Ayrıyeten, genetik çeşitliliklerin neden olduğu bir popülasyondaki hemoglobinin patolojik mutant formları olabilir . Orak hücreli anemi üzere birtakım âlâ bilinen hemoglobin varyantları hastalıklardan sorumludur ve hemoglobinopatiler olarak kabul edilir. Öteki varyantlar saptanabilir patolojiye neden olmaz ve bu nedenle patolojik olmayan varyantlar olarak kabul edilir.

HEMOGLOBİNİN HASTALIKLARA ETKİSİ

HGB eksikliğine, kansızlıkta olduğu üzere hemoglobin moleküllerinin azalmış bir ölçüsünden ya da her bir molekülün birebir kısmi oksijen basıncındaki oksijeni bağlama yeteneğinin azalması neden olabilir . Hemoglobinopatiler (hemoglobin molekülünün olağandışı yapısına neden olan genetik bozukluklar) Her ikisine de neden olabilir. Her durumda, hemoglobin eksikliği kandaki oksijen taşıma kapasitesini azaltır. Hemoglobin eksikliği, genel olarak, her ikisinde de hipoksinin nedeni olmasına karşın, kandaki oksijenin kısmi basıncının azalması olarak tanımlanan hipoksemiden kesin olarak ayırt edilir.

Düşük hemoglobinin öbür yaygın nedenleri ortasında kan kaybı, beslenme eksikliği, kemik iliği sıkıntıları, kemoterapi, böbrek yetmezliği yahut olağandışı hemoglobin (orak hücre hastalığınınki gibi) sayılabilir.

Taşıma oksijene her hemoglobin molekülünün özelliği, olağan olarak değiştirilmiş kan pH ya da modifiye edilir CO 2 değiştirilmiş bir neden, oksijen hemoglobin ayrışma eğrisi . Bununla birlikte, örneğin karbon monoksit zehirlenmesinde patolojik olarak da değişebilir.

Hemoglobinin azalması, kırmızı kan hücrelerinin mutlak azalmasıyla yahut olmadan, anemi semptomlarına yol açar. Aneminin birçok farklı nedeni vardır; bununla birlikte demir eksikliği ve bunun sonucunda ortaya çıkan demir eksikliği anemisi, Batı dünyasında en yaygın nedenlerdir. Demir yokluğu heme sentezini azalttığı için, demir eksikliği anemisindeki kırmızı kan hücreleri hipokromik (kırmızı hemoglobin pigmentinden yoksun) ve mikrositiktir (normalden daha küçük). Öbür anemiler daha azdır. İçinde hemoliz (kırmızı kan hücreleri hızlandırılmış bozulma), ilgili sarılık hemoglobin metabolit bilirubin kaynaklanır.

Globin zincirindeki kimi mutasyonlar orak hücre hastalığı ve talasemi üzere hemoglobinopatilerle bağlıdır. Makalenin başında tartışıldığı üzere öbür mutasyonlar âlâ huyludur ve yalnızca hemoglobin varyantları olarak isimlendirilir.

Hem sentezinin metabolik yollarındaki yanlışlarla karakterize porfirya olarak bilinen bir küme genetik bozukluk vardır. Birleşik Krallık Hükümdarı George III muhtemelen en ünlü porfirya hastasıydı.

Yükselmiş hemoglobin düzeyleri, polisitemi ismi verilen, artan sayıda yahut kırmızı kan hücrelerinin büyüklüğü ile alakalıdır. Bu yükselmeye doğuştan kalp hastalığı , kor pulmonal , pulmoner fibroz , çok fazla eritropoietin yahut polisitemi verası neden olabilir . Yüksek hemoglobin seviyeleri ayrıyeten yüksek irtifalara maruz kalma, sigara içme, dehidrasyon (yapay olarak Hb konsantre olarak), gelişmiş akciğer hastalığı ve kimi tümörlerden kaynaklanabilir.

Hindistan, Pondicherry’de yapılan son bir çalışma, koroner arter hastalığında kıymetini göstermektedir.